Informacje - szczegóły

«  Dodaj Informację

Antropologia (16) | Archeologia (499) | Astronomia (522) | Biologia (170) | Biotechnologia (38) | Chemia (83) | Ciekawostki (1749) | Ekologia (470) | Ekonomia i Biznes (328) | Etnologia (20) | Filozofia (28) | Fizyka (95) | Fundusze, granty, stypendia (138) | Genetyka (128) | Geografia (47) | Geologia (53) | Gimnazjum (23) | Historia (726) | Historia sztuki (103) | Imprezy kulturalne (358) | Informatyka (315) | Inne (495) | Językoznawstwo i filologie (80) | Konferencje i imprezy naukowe (486) | Konkursy (363) | Kształcenie zintegrowane (9) | Liceum / Technikum (113) | Literatura (75) | Ludzie nauki (252) | Matematyka (38) | Medycyna (1411) | Miasta i regiony (32) | Muzyka (36) | News bulletin - English (648) | Paleontologia (45) | Prawo (113) | Przyroda (406) | Psychologia (235) | Religie (72) | Rozrywka (56) | Socjologia (322) | Sport (58) | Studia wyższe (187) | Szkoła podstawowa IV-VI (15) | Sztuka (12) | Świat (1186) | Targi (52) | Technika i technologie (491) | Turystyka (18) | Uczelnie wyższe (517) | Unia Europejska (79) | Współpraca naukowa (35) | Wszystkie etapy szkolne (152) | Wychowanie przedszkolne (18) | Z życia szkoły (36) | Żywienie (133)

Tajemnice struktury prionów
2007-09-05 09:00:01

Badanie budowy strukturalnej prionu Sup35 - białka występującego u drożdży - wykazało, jak zmiany strukturalne wśród rożnych rodzajów prionów umożliwiają im infekowanie organizmów. O odkryciu amerykańskich naukowców informuje czasopismo "Nature".

Priony to zakaźne cząsteczki białkowe - samopowielające się struktury proteinowe, które nie zawierają żadnego kwasu nukleinowego i nie przeprowadzają własnego metabolizmu. Należą do patogenów, których budowa oraz mechanizm zakażania nie zostały dokładnie zbadane. Różne rodzaje prionów powodują wiele różnych chorób.
Jonathan Weissman wraz z kolegami z University of California w San Francisco przeanalizowali i porównali strukturę niezmodyfikowanego białka prionu Sup53, który występuje u drożdży oraz jego dwóch postaci zakaźnych.

Obydwie zjadliwe postaci prionu miały rdzeń z białka - amyloidu, bogaty w aminokwasy glutaminę i asparaginę na pierwszych 40 pozycjach. Najsłabszy rodzaj Sup53 (niechorobotwórczy) ma podobną strukturę w obrębie pierwszych 70 aminokwasów, co tłumaczy jego większą stabilność i gorsze możliwości powielania.

Praca naukowców z San Francisco jest pierwszą, w której zbadano niezmodyfikowane białko prionu, dotychczas badacze modyfikowali struktury prionów, żeby obejść trudności techniczne w badaniu agregatów białkowych.

PAP - Nauka w Polsce

Jeżeli nie znalazłeś tego czego szukasz skorzystaj z poniższej wyszukiwarki.

Web www.eduskrypt.pl